儿童显微镜推荐毛友东和欧阳邵研究小组在《自

大家好，这里是老上光显微镜知识课堂，在这里你可以学到所有关于显微镜知识，好的，请看下面文章： 利用冷冻电子显微镜技术，结合毛友东和欧阳邵的研究小组及其合作者，分析了人蛋白酶体26S总酶的三种亚稳态变性高分辨结构。在相同的样品中得到核心粒子(CP)基片，其转运通道两态的近原子分辨三维动态结构被打开和关闭。观察了修饰条件，为蛋白酶体CP门控开关的激活机制和调控颗粒中底物转运通道的动力学机制提供了重要的结构基础。2018年4月10日自然通讯。
    
     蛋白酶体是调节细胞内特异蛋白浓度和消除错误折叠蛋白的主要机制的核心成分。它是细胞中最常见和不可缺少的大型全酶超分子复合机器之一，也是迄今发现的更大的蛋白质降解机器。由盖(Lid)和碱(Base)亚复合物组成。2016年，研究小组及其合作者报告了人类蛋白酶体的基态近原子分辨低温电子显微结构以及三个亚纳米分辨RP-CP亚复合物的亚稳态或过渡态共存。复合物，并且发现CP的亚稳构象之一处于底物传输通道。开放状态（参见PNAS 2016，113：12991-12996）。这一发现被进一步证实，引用并被Ba在2017年《美国科学院学报》上的一篇论文进行比较。德国马萨诸塞研究所的umeister研究小组（参见PNAS 2017，114，1305-1310）。然而，在这些研究中，CP的开放态结构仍远未达到原子分辨率，并且活化后人蛋白酶体全酶的运动行为尚未完全揭示。工作中，毛友东和欧阳邵的研究小组及其合作者使用他们自己的高性能计算软件ROME（参见PLoS ONE 2017，12：e0182130），基于统计流行算法和优化的冷冻电子显微镜处理方法来分析全酶f。人蛋白酶体与ATP-γS结合的reeze-electronic显微镜片。共存6个动态结构，包括3.6A分辨率的基态结构、3.5A开放态的CP结构和3个相应的亚稳态退化总酶4.2A、4.3A和4.9A结构的CP开放态。另外两个中间态的结构分辨力分别为7和5.8。三个CP开放态的主要区别在于，位于RP中的AAA-ATPase激酶马达模块至少有4个ATP-γS分子稳定地结合到不同的AAA-ATPase亚基上，这提供了本研究观察了位于AAA-ATPase激酶运动模块中心的底物转运通道从螺旋到鞍的拓扑变化。为进一步分析底物与蛋白酶体全酶的相互作用奠定了重要基础。
    
     北京大学定量生物学中心博士生朱延南和访问学者王伟立博士是合著者。北京大学物理学院定量生物学中心的毛泽东和哈佛医学院的助理教授陆英是合著者。本课题由青年计划、基金委员会、北京大学清华生命科学联合中心、学校985计划、介观物理重点实验室、智能并行计算研究基金资助。美国国立卫生研究院。
    
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