光学显微镜成像2017诺贝尔化学奖，低温电子显微

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     在过去的几年里，研究人员已经发布了大量的原子结构复杂的蛋白质复合物。一个是控制昼夜节律蛋白；B是在感受压力的变化使我们能听到声音的耳朵传感器；C是齐卡病毒。
    
     在过去的几年里，对于揭示生命物质分子机制的高分辨率结构、沙门氏菌如何攻击细胞注射针、产生对化疗药物和抗生素耐药性的蛋白质结构、分子，已经有了无尽的研究。这些重要的发现仅仅代表了数百个使用低温电子显微镜来成像生命分子，将生物化学推向一个新时代的研究中的少数。
    
     20世纪上半叶，蛋白质、DNA、RNA等生命分子在生物化学领域是一个空白。科学家知道它们的重要性，但对它们一无所知。
    
     直到20世纪50年代，当X射线成像被使用时，人们才次能够拍摄蛋白质晶体的螺旋结构。
    
     二十世纪八十年代初，随着核磁共振（NMR）技术的出现，人们能够研究溶液中和固态的蛋白质，不仅可以进一步了解蛋白质的结构，而且能够基本了解蛋白质如何运动和与其他分子相互作用。锿。
    
     虽然这些分子成像技术在生物分子的研究中取得了重大突破，但由于分子结晶的需要，很难提高图像的分辨率，也不可能获得蛋白质结构的动态变化。因此，理查德·亨德森放弃了X射线结晶技术，转向了电子显微镜技术，也就是今天。2000年诺贝尔化学奖的故事开始了。
    
     长期以来，人们一直认为电子显微镜中的强电子束会破坏生命物质，因此只能对死物成像。
    
     但是在1990年，理查德·亨德森成功地利用电子显微镜以原子分辨率生成了蛋白质的三维图像，证明了这项技术的潜力。
    
     乔金·弗兰克在1975年至1986年之间开发了一种图像处理方法，使电子显微镜成为清晰显示生物大分子的三维结构的通用技术。
    
     在20世纪80年代早期，雅克·杜布赫特在电子显微镜中加入水，成功地使水迅速冷却，使样品中的生物分子处于真空中以保持其自然形状。
    
     基于三位科学家的发现，电子显微镜已经完全优化并在2013年达到原子分辨率。
    
     利用这种最新技术，研究人员可以冻结正在变化的生物分子以研究前所未有的变化，这将对理解生物化学和药物开发的分子机制产生决定性的影响。
    
     例如，当研究人员开始怀疑病毒引起新生儿的脑损伤时，他们用冷冻电镜观察病毒。仅仅几个月，他们就获得了病毒的原子分辨率的三维图像，为开发潜在的药物节省了大量的时间。
    
     在过去的几年里，科学文献中充斥着关于这些关键蛋白的三维结构图的报道，这些关键蛋白来自于导致对Zaika病毒表面蛋白产生抗生素抗性的蛋白质。生物化学正面临爆炸性发展，预示着一个更令人兴奋的未来。
    
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